什么是蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)?它主要有哪幾種?各有何結(jié)構(gòu)特征?
蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布,不包括側(cè)鏈的構(gòu)象。它主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種。在α-螺旋結(jié)構(gòu)中,多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉(zhuǎn)上升,每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵,以維持α-螺旋穩(wěn)定。在β-折疊結(jié)構(gòu)中,多肽鏈的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu),側(cè)鏈交錯位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的若干肽段平行排列,通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵,維持β-折疊構(gòu)象的穩(wěn)定。在球狀蛋白質(zhì)分子中,肽鏈主鏈常出現(xiàn)180o回折,回折部分稱為β-轉(zhuǎn)角,β-轉(zhuǎn)角通常由4個氨基酸殘基組成,第二個殘基常為脯氨酸。無規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結(jié)構(gòu)。
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